Biochimie
Biochimia este știința care se ocupă cu studiul proceselor chimice care au loc în sau care sunt legate de existența organismelor vii. Complexitatea vieții provine de la marea varietate a proceselor biochimice.
Considerată multă vreme o ramură interdisciplinară aflată la granița dintre chimie și biologie, biochimia s-a dezvoltat în special în ultimele decenii ca o disciplină de sine stătătoare, abordând subiecte ca structura chimică a substanțelor din care sunt formate organismele, interacțiunile între aceste substanțe și transformările metabolice pe care acestea le suferă in vivo. În mare, se poate considera că biochimia are două ramuri: biochimia metabolică și biochimia structurală. Se mai pot considera ca și ramuri ale biochimiei și știința proteinelor și genetica moleculară. Biochimia se concentrează pe înțelegerea modului în care biomoleculele dau naștere proceselor care au loc în interiorul celulelor vii și între acestea, care ajută în continuare la înțelegerea funcționării țesuturilor, organelor și în final a organismelor, atât structural cât și funcțional.
Biochimia structurală se ocupă cu studiul moleculelor vieții: proteine și aminoacizi, glucide, lipide, acizi nucleici. De asemenea, această ramură studiază și vitaminele și enzimele.
Biochimia metabolică studiază căile metabolice prin care nutrienții sunt procesați în interiorul celulelor vii (anabolism și catabolism).
Biochimia acizilor nucleici și studiul codului genetic, sinteza proteinelor (transcripția și translația), studiul fenomenelor de transport membranar și de transmitere a semnalelor sunt doar câteva domenii în care biochimia cunoaște un progres remarcabil în ultimii ani.
Biomolecule in biochimie sunt considerate patru mari clase de biomolecule, care sunt molecule cu importanță biologică. Acestea sunt glucidele, lipidele, proteinele și acizii nucleici. Multe molecule biologice sunt de natură polimerică, putând spune că monomerii în acest caz sunt micromolecule relativ mici legate împreună pentru a forma o macromoleculă. Când monomerii se leagă pentru a forma biopolimerul, sunt supuși unui proces de sinteză prin deshidratare. Diferitele macromolecule pot și ele să se asambleze în complecși de dimensiuni mai mari, de obicei fiind nevoie de ei pentru activitatea biologică pe care o posedă.
Glucide:
Glucidele sau carbohidrații au în general rolul de depozitare al energiei și rol structural. De asemenea, au implicații importante în comunicarea și semnalizarea intercelulară.
Cel mai simplu tip de glucidă este o monozaharidă, care este alcătuită din atomi de carbon, hidrogen și oxigen, în general în raport de 1:2:1 (cu formula generală CnH2nOn, unde n este cel puțin 3). Glucoza (C6H12O6) este una dintre cele mai importante glucide, iar printre alte exemple importante se numără fructoza (C6H12O6) și dezoxiriboza (C5H10O4). Printre proprietățile ozelor se numără și aceea de a-și putea schimba forma moleculară din aciclică în ciclică și invers.
În aceste forme ciclice, ciclul este alcătuit uzual din 5 sau 6 atomi. Aceste forme sunt denumite furanozice și respectiv piranozice, prin analogie cu compușii heterociclici cu oxigen denumiți furan și piran. De exemplu, aldohexoza glucoză poate forma o legătură de tip hemiacetal între hidroxilul de la carbonul 1 și oxigenul legat de carbonul 4, obținându-se o formă moleculară cu un ciclu format din 5 atomi, denumită glucofuranoză. Aceeași reacție poate avea loc și între carbonii 1 și 5, când se obține analogul cu 6 atomi, denumit glucopiranoză.
Două monozaharide se pot lega între ele prin intermediul unei legături glicozidice sau eterice, formând o dizaharidă, într-o reacție de deshidratare (cu eliminarea unei molecule de apă). Reacția inversă de obținere a două molecule de monozaharide dintr-o singură moleculă dizaharidică se numește hidroliză, și se realizează în general enzimatic. Cea mai cunoscută dizaharidă este zaharoza, formată în urma legării dintre o moleculă de glucoză și una de fructoză. Un alt exemplu cunoscut este lactoza din lapte, formată în urma legării dintre o moleculă de glucoză și una de galactoză. Hidroliza lactozei are loc în prezența unei enzime denumite lactază, iar cantități scăzute din aceasta conduc la intoleranța la lactoză.
Când mai multe molecule de monozaharide (trei până la șase) se leagă, se obțin oligozaharide, și au diverse roluri biochimice, printre care se numără cea de semnalizare celulară. Mai multe monozaharide legate formează o polizaharidă, iar structura acestei molecule mari poate fi de tip liniar sau ramificat. Cele mai comune exemple sunt celuloza, amidonul și glicogenul, toate alcătuite din unități repetitive de glucoză (alfa sau beta).
Glucidele pot fi caracterizare prin capacitatea lor reducătoare sau nereducătoare. Se spune despre o anumită glucidă că este reducătoare dacă un atom de carbon se află în echilibru în forma liniară de aldehidă (aldoză) sau de cetonă (cetoză). Dacă legarea monomerilor se face la acest atom de carbon, atunci grupa hidroxil a formelor piranozice sau a furanozice va fi schimbată cu o catenă laterală hidroxilată a unei alte zaharide, formându-se un acetal complet.
Lipide
Lipidelor se regăsesc multe molecule din clase chimice diverse, iar câteodată termenul de lipidă face referire la toți compușii de origine biologică nepolari și insolubili în apă. Printre cele mai comune exemple se numără cerurile, acizii grașii și derivații acestora, fosfolipidele, sfingolipidele, glicolipidele și terpenoidele (retinoidele și steroidele). Unele lipide sunt molecule alifatice liniare, în timp ce altele au structuri ciclice sau sunt aromatice. Unele sunt flexibile, altele au molecule rigide.
Lipidele sunt de obicei alcătuite dintr-o moleculă de glicerol, care se leagă de alte molecule. În cazul trigliceridelor, principala grupă de lipide, molecula de glicerol se combină cu trei molecule de acizi grași. În acest caz, se poate considera că acizii grași sunt monomeri, și pot fi saturați (fără legături duble) sau nesaturați (una sau mai multe legături duble între atomii de carbon).
Majoritatea lipidelor prezintă și un anume caracter polar, însă sunt majoritar nepolare. În general, cea mai mare parte a structurii moleculare lipide este nepolară sau hidrofobă, ceea ce înseamnă că acestea nu pot interacționa cu solvenții polari, precum apa. O altă parte a structurii lor, cea polară sau hidrofilă, are o tendință de asociere cu solvenții polari. De aceea, se spune despre moleculele lipidelor că sunt amfifile. În cazul colesterolului, partea polară este reprezentată de o grupă hidroxilică de tip alcool. În cazul fosfolipidelor, grupele polare sunt considerabil mai mari.
Lipidele fac parte din dieta necesară zilnică. Majoritatea uleiurilor și a produselor lactate consumate sau utilizate la gătit (precum untul sau brânza) sunt compuse din grăsimi. Uleiurile vegetale sunt bogate în diverși acizi grași polinesaturați (PUFA). În timpul digestiei, alimentele ce conțin lipide sunt reduse la acizi grași și glicerol, care sunt produșii finali de degradare. Lipidele, în special fosfolipidele, au o importanță mare în domeniul farmaceutic, fiind folosite pe post de solubilizanți sau pentru transportul substanțelor medicamentoase (de exemplu, cu ajutorul lipozomilor).
Protenine
Proteinele sunt compuși organici macromoleculari formați din lanțuri simple sau complexe polipeptidice, având ca unități resturi de aminoacizi. Proteinele prezintă o gamă largă de funcții în organismele vii, precum catalizarea reacțiilor metabolice (prin intermediul enzimelor și complexelor enzimatice), replicarea ADN, semnalizarea celulară, bază structurală în celulă, cât și transportul moleculelor. Diferența majoră dintre proteine este secvența de aminoacizi din catenă, care este dictată cu exactitate de secvența de nucleotide dintr-o anumită genă. Ca urmare a secvenței și a altor proprietăți, proteinele se aranjează spațial, având și o structură tridimensională specifică, necesară pentru activitatea lor. Proteinele sunt prezente în celulele tuturor organismelor vii în proporție de peste 50% din greutatea uscată.
Prima menționare a cuvântului proteină a fost făcută de către Jakob Berzelius, descoperitorul acestora, în scrisoarea sa către Gerhardus Johannes Mulder din 10 iulie 1838, scrisoare în care menționează:
“The name protein that I propose for the organic oxide of fibrin and albumin, I wanted to derive from [the Greek word] πρωτειος, because it appears to be the primitive or principal substance of animal nutrition”.
Numele de proteină pe care îl propun pentru denumirea compusului organic rezultat prin oxidarea fibrinei sau albuminei, l-am derivat din grecescul πρωτειος (proteios) deoarece pare a fi substanța primitivă sau principală din nutriția animalelor.
Biosinteza proteinelor
La nivelul ribozomilor se realizează translația informației genetice de la ARNm în lanțul polipeptidic. În nucleu ARN m copiază informația genetică de la ADN nuclear iar apoi migrează în citoplasmă. Fiecare moleculă de ARNt posedă la mijlocul lanțului său un anticodon a căror 3 baze consecutive se pot asocia prin legături de hidrogen cu 3 baze complementare de un codon ARNm. Pe baza acestui anticodon aminoacizii vor fi poziționați conform mesajului genetic din ARNm. Această poziționare a aminoacil-ARNt se realizează la suprafața ribozomului la nivelul a 2 situsuri stereospecifice: situl “P” (peptidil) și situl “A” (aminoacil), situate la suprafața subunităților.
Biosinteza proteinelor este un proces prin care fiecare celulă își sintetizează proteinele proprii, prin intermediul unui proces care include multe etape, sinteza începând cu procesul de transcripție și terminând cu procesul de translație. Procesul deși similar, este diferit în funcție de celulă: eucariotă sau procariotă.
Transcripția
Procesul de transcripție necesită prezența unei singure molecule de ADN dublu catenar, numit ADN „șablon”, moleculă care intră în procesul de „inițiere”. Aici acționează enzima ARN polimeraza, enzimă care se leagă de o anumită regiune din molecula de ADN, regiune (denumită promoter), de unde va începe transcripția. Pe măsură ce ARN polimeraza se leagă de promoter, lanțurile de ADN vor începe sa se desfacă. Următorul proces în care intră ADN este procesul de elongație (alungire a catenei). Pe măsură ce ARN polimeraza se mișcă de-a lungul catenei de ADN, are loc sinteza ribonucleotidelor complementare (ARNm – ARN mesager). Acest ARN, după cum îi arată și numele, se poate deplasa și în alte părți ale celulei cum ar fi reticulul endoplasmatic sau citoplasma.
Gruparea 5′ se găsește în capătul 5′ final al moleculei de ARNm, și este format din guanosină grefată printr-o legătură de tip 5′- 5′ de molecula de ARN prin intermediul unei legături trifosfat.
Are loc adiția unei grupări 5′, grupare dinucleotidică care are rolul de a asigura stabilitatea ARN și de a-l transforma în ARN matur. O secvență de aminoacizi este grefată în poziția 3′ terminală pentru protecție dar și pentru a sluji drept șablon pentru procesele următoare.Mai departe are loc formarea ARN, care este apoi utilizat in ribozomi pentru sinteza proteinelor. La procariote legarea ARN de ribosomi are loc după ce acesta este îndepărtat de nucleoid; în contrast la eucariote acest proces are loc chiar în membrana nucleară și apoi translocat în citoplasmă. Rata sintezei proteice poate ajunge la circa 20 aminoacizi la procariote, mult mai puțin la eucariote.
Translația
În timpul translației ARNm transcris din ADN este decodat de ribozomi pentru sinteza proteinelor.Acest proces este divizat în 3 etape:
- Inițierea
- Elongarea
Faza terminală
Ribozomul are situsuri de legare care permit altei molecule de ARNt (ARN de transfer), să se lege de o moleculă de ARn m, proces însoțit de prezența unui anticodon. Pe măsură ce ribozomul migrează de-a lungul moleculei de ARNm (un codon o dată) o altă moleculă de ARNt este atașată ARNm. Are loc eliberarea ARNt primar, iar aminoacidul care este atașat de acesta este legat de ARNt secundar, care îl leagă de o altă moleculă de aminoacid. Translația continuă pe măsură ce lanțul de aminoacid este format. La un moment dat apare un codon de stop, o secvență formată din 3 nucleotide (UAG, UAA), care semnalează sfîrșitul lanțului proteic. Chiar după terminarea translației lanțurile proteice pot suferi modificări post-translaționale și plierea lanțului proteic, responsabilă de structura secundară și cea terțiară. Modificările post-translaționale se referă la posibilitatea formării de legături disulfidice, sau de atașarea la scheletul proteic a diferite grupări ca rol biochimic: acetat, fosfat etc.
Sinteza chimică
Procesul de sinteză chimică poate avea loc în laborator, dar pentru lanțuri mici de proteine. O serie de reacții chimice cunoscute sub denumirea de sinteza peptidelor, permit producerea de cantități mari de proteine. Prin sinteza chimică se permite introducerea în lanțul proteic a aminoacizilor ne-naturali, atașarea de exemplu a unor grupări fluorescente. Metodele sunt utilizate în biochimie și in biologia celulei. Sinteza are la bază cuplarea grupării carboxil -COOH (carbon terminus) cu gruparea -amino -NH2 (segmentul N terminus). Se cunosc 2 metode de sinteză pe cale chimică.
Sinteza în fază lichidă, metoda clasică, care a fost înlocuită cu sinteza în fază solidă.
Sinteza în fază solidă (Solid-phase peptide synthesis SPPS), a cărei bază a fost pusă de Robert Bruce Merrifield. Prin aceată metodă, se pot sintetiza proteine D, cu aminoacizi D. În prima fază Merrifield a folosit metoda tBoc (terț-butil-oxi-carbonil). Pentru înlăturarea acestuia din lanțul peptidic se folosește acidul fluorhidric (HF), care este foarte nociv, periculos, iar din acest motiv, metoda nu se mai utilizează. Atunci cînd este vorba de sinteza analogilor peptidici non-naturali de tip bază (depsi-peptidele) este necesară.
O altă metodă este cea introdusă de R.C. Sheppard în anul 1971, și are la bază folosirea Fmoc (fluorenil metoxi carbonil), iar pentru îndepărtarea acesteia se folosește de obicei mediu bazic asigurat de o soluție 20% piperidină/DMF (dimetil formamidă). Îndepărtarea grupării din lanțul proteic se face prin incubare în acid trifluoracetic (TFA).
Protejarea grupării prin intermediul Fmoc este de obicei lentă, deoarece anionul nitro produs la sfîrșitul reacției nu este un produs favorabil desfășurării reacției.
Datorită compoziției, fiind formate exclusiv din aminoacizi, se întâlnesc alături de alți compuși importanți de tipul polizaharidelor, lipidelor și acizilor nucleici începând cu structura virusurilor, a organismelor procariote, eucariote și terminând cu omul. Practic nu se concepe viață fără proteine. Proteinele pot fi enzime care catalizează diferite reacții biochimice în organism, altele pot juca un rol important în menținerea integrității celulare (proteinele din peretele celular), în răspunsul imun și autoimun al organismului.
Nutriția
Majoritatea microorganismelor și plantelor pot sintetiza toți cei 20 aminoacizi standard, în timp ce organismele animale obțin anumiți aminoacizi din dietă (aminoacizii esențiali). Enzime cheie, cum ar fi de exemplu aspartat kinaza, enzimă care catalizează prima etapă în sinteza aminoacizilor lisină, metionină și treonină din acidul aspartic, nu sunt prezente în organismele de tip animal. La aceste organisme aminoacizii se obțin prin consumul hranei conținând proteine. Proteinele ingerate sunt supuse acțiunii acidului clorhidric din stomac și acțiunii enzimelor numite proteaze, proces în urma căruia lanțurile proteice sunt scindate (denaturate). Ingestia aminoacizilor esențiali este foarte importantă pentru sănătatea organismului, deoarece fără acești aminoacizi nu se poate desfășura sinteza proteinelor necesare organismului. De asemenea, aminoacizii sunt o sursă importantă de azot; unii aminoacizi nu sunt utilizați direct în sinteza proteică, ci sunt introduși în procesul de gluconeogeneză, proces prin care organismul asigură necesarul de glucoză în perioadele de înfometare (mai ales proteienele aflate în mușchi).
Tipuri de proteine
În funcție de compoziția lor chimică ele pot fi clasificate în:
Holoproteine cu următoarele clase de proteine
Proteine globulare (sferoproteine) sunt de regulă substanțe solubile în apă sau în soluții saline: protaminele, histonele, prolaminele, gluteinele, globulinele, albuminele.
Proteinele fibrilare (scleroproteinele) caracteristice regnului animal, cu rol de susținere, protecție și rezistență mecanică: colagenul, cheratina și elastina.
Heteroproteinele sunt proteine complexe care sunt constituite din o parte proteică și o parte prostetică; în funcție de această grupare se pot clasifica astfel:
- Glicoproteine
- Lipoproteine
- Nucleoproteine
- Proprietăți fizico-chimice
- Masă moleculară
Solubilitatea proteinelor
Proteinele sunt substanțe solide, macromoleculare, solubile în general în apă și insolubile în solvenți organici nepolari. Unele proteine sunt solubile în apă dar insolubile în alcool, altele sunt solubile în soluții apoase de electroliți, acizi organici. Datorită gradului diferit de solubilitate în diferiți solvenți, proteinele se pot izola, identifica și separa. Solubilitatea lor depinde foarte mult de legăturile care se stabilesc între grupările libere de la suprafața macromoleculelor și moleculele solventului. La suprafața macromoleculelor proteice se găsesc grupări libere de tip polar,-COOH, -NH2, -OH, -SH, -NH, grupări cu caracter hidrofil care favorizează dizolvarea proteinelor în apă. De asemenea există grupări de tip apolar, hidrofobe, de regulă radicali de hidrocarburi -CH3, -C6H5, -C2H5, care favorizează dizolvarea proteinelor în alcool. Însă în marea lor majoritate predomină grupările polare, determinante pentru caracterul hidrofil. În contact cu apa proteinele greu solubile manifestă fenomenul de gonflare, datorită tendinței de hidratare datorată grupărilor polare. Gelatina de exemplu se îmbibă foarte puternic cu apa dînd naștere prin răcire la geluri. La dizolvarea proteinelor în apă, are loc fenomenul de formare a coloizilor hidrofili. S-a constatat că în soluții diluate se găsesc macromolecule proteice izolate, iar în cazul soluțiilor concentrate se formează agregate de macromolecule proteice. Soluțiile coloidale ale proteinelor, coagulează prin încălzire, prezintă efectul Tyndall (dispersia fasciculului de lumină).
Acizi nucleici
Acizii nucleici reprezintă componenta prostetică a nucleoproteinelor și sunt purtătorii informației genetice, adică a informațiilor necesare dezvoltării celulelor din organismele vii.
Acizii nucleici reprezintă lanțuri polinucleotidice, formate din nucleotide, care la rândul lor sunt formate dintr-un radical fosforic, o pentoză și o bază azotată. În cadrul acidului nucleic sunt prezente legături covalente (în cadrul nucleotidelor între bazele azotate și pentoze) și legături de hidrogen (între bazele azotate a 2 nucleotide diferite, de ex.: între adenină și timină/uracil sau între citozină și guanină).
Structura
Acizii nucleici reprezintă lanțuri polinucleotidice, formate din nucleotide, care la rândul lor sunt formate dintr-un radical fosforic, o pentoză și o bază azotată. În cadrul acidului nucleic sunt prezente legături covalente (în cadrul nucleotidelor între bazele azotate și pentoze) și legături de hidrogen (între bazele azotate a 2 nucleotide diferite, de ex.: între adenină și timină/uracil sau între citozină și guanină).
Tipuri de acizi nucleici
- ADN (3D)
- Acizi nucleici naturali
- Acizi dezoxiribonucleici: ADN (format din două lanțuri de polinucleotide);
Metabolismul
Metabolismul reprezintă totalitatea transformărilor biochimice și energetice care au loc în țesuturile organismului viu. Metabolismul este un proces complex, ce implică schimburi de materii și energii, și care include două procese (simultane) opuse:
catabolism / dezasimilație – totalitatea proceselor chimice de degradare a substanțelor apei se produce în special ruperea legăturilor dintre atomii de carbon, din moleculele diferitelor substanțe; acest tip de reacții este însoțit de eliberare de energie (reacție exergonice).
anabolism / asimilație – procesele chimice de biosinteză a substanțelor ce intră în alcătuirea materiei vii. Reacțiile anabolice se caracterizează prin consum de energie și se numesc reacții endergonice.
După rolul jucat în biologia organismelor, metabolismul este clasificat în:
Metabolism primar sau fundamental, care este implicat direct, esențial în menținerea vieții organismelor și plantelor.
Metabolism secundar sau lăturalnic, care este implicat în producerea de substanțe “neesențiale” vieții (de ex., pigmenți, alcaloizi, antibiotici agenți etc.).
Energia necesară proceselor de biosinteză provine în cea mai mare parte din desfacerea legăturilor macroergice ale diferiților compuși. În funcție de capacitatea de producere a energiei, organismele se împart în :
autotrofe (greacă autos=însuși; trophe=hrană) – organisme care își sintetizează substanțele organice necesare din substanțe anorganice, prin procesul de fotosinteză și chemosinteză.
heterotrofe (greacă heteros=diferit; trophe=hrană) – organisme care își asigură hrana folosind substanțe sintetizate de alte organisme (acestea pot fi microfage, fitofage sau zoofage).
Catabolismul și anabolismul se desfășoară printr-o succesiune a numeroase reacții chimice: hidroliză, hidrogenare, deshidratare, decarboxilare, dezaminare, transaminare, esterificare, condensare, polimerizare.
Tipuri de reacții metabolice
- Catabolism/Dezasimilație
- Glicogenoliză – transformarea glicogenului în glucoză
- Glicoliză – transformarea glucozei în piruvat și ATP
- Fosforilarea oxidativă
- Degradarea glucidelor prin ciclul pentozofosfaților (numit și șuntul hexozomonofosfatului)
- Proteic – hidroliza proteinelor în aminoacizi
- Degradări fermentative:
- Fermentația anaeroba:
- Fermentația alcoolică
- Fermentația lactică
- Fermentația propionică
- Fermentația butirică
- Fermentația celulozei
- Fermentația aerobă:
- Fermentația acetică
- Fermentația citrică, succinică și malică
- Fermentația oxalică
- Calea acidului mevalonic
- Anabolism/Asimilație
- Glicogeneza – formarea glicogenului din glucoză prin procesul de hidroliză
- Gluconeogeneza – formarea glucozei din proteine și grăsimi
- Fotosinteza – sintetizarea substanțelor organice complexe din substanțe minerale cu ajutorul luminii
- Sinteza porfirinelor
- Metabolismul medicamentelor și xenobioticelor
- Citocromul P450
- Calea flavinmonooxigenazelor
- Metabolismul azotului
- Ciclul ureei
- Asimilarea azotului
- Nitrificarea
- Denitrificarea
Importanța biochimiei
- oferă cunoștințele necesare înțelegerii stării de sănătate și a mecanismelor patogenice în orice boală;
- permite tratarea cu succes a avitaminozelor, a insuficienței sau hiperfuncțiilor endocrine;
- explică modul de acțiune al medicamentelor, ca modulatori ai activității enzimatice, oferind datele necesare pentru sinteza de substanțe cu acțiune farmacologică dorită.
Relația cu alte științe biologice „la scară moleculară”
Relația schematică între biochimie, genetică și biologie moleculară.
Cercetătorii în biochimie folosesc tehnici specifice native din biochimie, dar le combină din ce în ce mai mult cu tehnicile și ideile dezvoltate în domeniile geneticii, biologiei moleculare și biofizicii. Nu există o linie definită între aceste discipline. Biochimia studiază chimia necesară activității biologice a moleculelor, biologia moleculară studiază activitatea lor biologică, genetica studiază ereditatea lor, ceea ce se întâmplă să fie purtată de genomul lor. Acest lucru este arătat în următoarea schematică care prezintă o perspectivă posibilă a relațiilor dintre câmpuri:
Biochimia este studiul substanțelor chimice și al proceselor vitale care apar în organismele vii. Biochimiștii se concentrează puternic pe rolul, funcția și structura biomoleculelor. Studiul chimiei din spatele proceselor biologice și sinteza moleculelor biologic active sunt exemple de biochimie. Biochimia studiază viața la nivel atomic și molecular.
Genetica este studiul efectului diferențelor genetice asupra organismelor. Acest lucru poate fi adesea dedus de absența unei componente normale (de exemplu, o genă). Studiul „mutanților” – organisme care nu au una sau mai multe componente funcționale în ceea ce privește așa-numitul „tip sălbatic” sau fenotip normal. Interacțiunile genetice (epistazie) pot confunda adesea interpretări simple ale unor astfel de studii „knockout”.
Biologia moleculară este studiul bazelor moleculare ale proceselor de replicare, transcriere, translație și funcție celulară. Dogma centrală a biologiei moleculare unde materialul genetic este transcris în ARN și apoi tradus în proteine, în ciuda faptului că este simplificat, oferă încă un bun punct de plecare pentru înțelegerea câmpului. Imaginea a fost revizuită, având în vedere rolurile noi aparținând ARN. Biologia moleculară studiază viața la nivel molecular și celular.
Biologia chimică încearcă să dezvolte noi instrumente bazate pe molecule mici care să permită perturbarea minimă a sistemelor biologice, oferind în același timp informații detaliate despre funcția lor. Mai mult, biologia chimică folosește sisteme biologice pentru a crea hibrizi non-naturali între biomolecule și dispozitive sintetice (de exemplu, capside virale golite care pot furniza terapie genică sau molecule de medicament)